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La protéine p34 cdk2 : 
monomère libre et lié à l'ATP

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Protéine p34 cdk2 humaine

Avant le démarrage, la protéine p34 cdk2 est représentée en squelette carboné, type fil de fer, avec coloration CPK et  elle est mise en rotation sous cette forme au démarrage de l'animation.
Les structures secondaires, hélices alpha et feuillets bêta, sont représentées ensuite avec une coloration conventionnelle par structure (rouge : hélice alpha, jaune : feuillets bêta) puis les acides aminés dont la phosphorylation inactive la protéine (thréonine 14 et tyrosine 15) apparaissent en bâtonnets tandis que la thréonine 160, dont la phosphorylation est nécessaire à l'activité de la protéine cdk, est soulignée en boules qui clignotent entre orange et jaune.

Protéine p34 cdk2 humaine liée à l'ATP

Après rotation, les acides aminés de l'hélice PSTAIRE apparaissent successivement en boules et bâtonnets avec les couleurs CPK et se superposent  à l'hélice alpha.
Après une nouvelle rotation, les derniers acides aminés qui se mettent en place successivement sont ceux de la boucle T. La boucle T bloque l'entrée de l'ATP dans le site actif de l'enzyme.

Le modèle de la protéine p34 cdk2 humaine liée à l'ATP, représentée de façon similaire à celle de la molécule libre, permet de comparer les deux structures.


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Didier Pol © 2003 
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