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ENZYMOLOGIE : deuxième séance
MESURE DE LA VITESSE DE REACTION ET EFFET DE LA CONCENTRATION EN SUBSTRAT SUR LA VITESSE DE REACTION
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    Résultats élèves  (Graphiques obtenus par ExAO)
    Cliquer sur les graphiques pour obtenir des images de plus grandes dimensions.

Les mesures sont réalisées en % de transmission pour les différentes dilutions en peroxyde d'hydrogène. La figure 1 présente les résultats obtenus.


Figure 1 : superposition des cinétiques obtenues pour diverses concentration en substrat (peroxyde).

Les données sont converties en absorbance puis les vitesses initiales sont calculées pour les différentes concentrations en substrat. Un affichage des tracés superposés permet les premières constatations sur les relations entre concentration en substrat et vitesse initiale (figure 2).


Figure 2 : superposition des cinétiques et tangentes donnant la vitesse initiale

Les vitesses initiales calculées sont utilisées pour construire un graphe secondaire qui permettra de déterminer les constantes cinétiques (figure 3).


Figure 3 : vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat

Les points expérimentaux correspondent à une cinétique michaelienne dont on détermine les constantes Vmax et Km. On a ici superposé en outre la modélisation de l’équation de Michaelis-Menten. Bien que cette notion ne soit pas au programme, il est intéressant de donner le principe d’une modélisation. Aucun développement n’est fait sur l’équation elle-même qui est présentée (sans démonstration) pour ses relations avec les constantes déterminées expérimentalement.


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